Основата на структурата на протеините и протеините еверига полипептид и протеиновата молекула може да се състои от една, две или повече вериги. Въпреки това, физични, биологични и химични свойства на биополимери се причиняват не само обща химична структура, която може да бъде "безсмислен", но също така и от други нива на организацията на протеиновите молекули.
Определя се първичната структура на протеинаколичествен и качествен аминокиселинен състав. Пептидните връзки са в основата на първичната структура. За първи път тази хипотеза е изразена през 1888 г. от А. Я. Данилевски, а по-късно неговите предположения са потвърдени от пептидния синтез, който Е. Фишър извърши. Структурата на протеиновата молекула е изследвана подробно от А. Я. Данилевски и Е. Фишър. Според тази теория, протеиновите молекули се състоят от голям брой аминокиселинни остатъци, които са свързани чрез пептидни връзки. Протеиновата молекула може да има една или повече полипептидни вериги.
При изследването на първичната структура на протеините се използват химични агенти и протеолитични ензими. По този начин, използвайки метода на Едман, е много удобно да се идентифицират крайните аминокиселини.
Вторичната структура на протеина демонстрирапространствена конфигурация на протеиновата молекула. Съществуват следните видове вторична структура: алфа-спирална, бета-спирална, колагенна спирала. Учените са установили, че алфа-спиралата е най-характерна за структурата на пептидите.
Вторичната структура на протеина се стабилизира когаводородно свързване. Последните възникват между водородните атоми, свързани с електронен неутрален азотен атом на една пептидна връзка и карбонилния кислороден атом на четвъртата аминокиселина от нея и са насочени по протежение на спиралата. Енергийните изчисления показват, че полимеризацията на тези аминокиселини е по-ефективна в правилната алфа спирала, която присъства в естествените протеини.
Вторична структура на белтъка: бета-сгъната структура
Полипептидните вериги в бета гънките напълноудължен. Бета-гънките се образуват чрез взаимодействието на две пептидни връзки. Тази структура е характерна за фибриларните протеини (кератин, фиброин и др.). По-специално бета-кератинът се характеризира с паралелно подреждане на полипептидни вериги, които допълнително се стабилизират чрез взаимодействие на дисулфидни връзки. В копринен фиброин съседните полипептидни вериги са антипаралелни.
Вторична структура на протеина: колагенна спирала
Образованието се състои от три спирални веригитропоколаген, който има формата на пръчка. Спиралните вериги са усукани и формират свръхвисоко. Спирала се стабилизира чрез водородни връзки, възникващи между водорода на пептидните амино групи на аминокиселинните остатъци на една верига и кислорода на карбонилната група на аминокиселинните остатъци на другата верига. Представената структура придава колаген висока якост и еластичност.
Третична структура на протеина
Повечето протеини в естественото състояние имат много компактна структура, която се определя от формата, размера и полярността на аминокиселинните радикали, както и от последователността на аминокиселините.
Значително влияние върху процеса на образуванеестествената конформация на протеина или неговата терциерна структура се постига чрез хидрофобни и йонни взаимодействия, водородни връзки и т.н. Под действието на тези сили се постига термодинамично целесъобразна конформация на протеиновата молекула и нейната стабилизация.
Кватернерна структура
Този вид молекулярна структура възниква в резултат на свързването на няколко субединици в една единствена сложна молекула. Всяка субединица включва първични, вторични и третични структури.
</ p>>
